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Según halla un estudio, un defecto en la proteína hace que el esmalte se debilite

(Photograph: Roman Samborskyi/Shutterstock)

WASHINGTON, EE. UU .: para algunos pacientes, no importa cuán diligentes sean con su salud bucal, los problemas con los dientes parecen surgir más fácilmente que para otros. En un nuevo estudio, los científicos descubrieron cómo un pequeño defecto en una proteína da como resultado un esmalte dañado que es propenso a la descomposición. En el estudio, los investigadores encontraron que las proteínas defectuosas de la amelogenina se adhieren o se unen anormalmente al esmalte del edificio, no logran eliminarse cuando deberían hacerlo e impiden el proceso de crecimiento a través del cual se construye el esmalte fuerte.

La condición se conoce como amelogénesis imperfecta (AI) y aquellos que la padecen no desarrollan el esmalte correctamente debido a un solo defecto de aminoácidos en la amelogenina. El defecto genético causa un esmalte suave y descolorido que se rompe fácilmente. “Los dientes no son tan fuertes porque el esmalte es mucho más delgado y los cristales menos ordenados”, dijo el primer autor del artículo, el Dr. Jinhui Tao, del Laboratorio Nacional del Noroeste del Pacífico. “En la mayoría de las personas, el esmalte es la sustancia más dura de su cuerpo, pero eso no es cierto para los pacientes con IA”.

Tao y sus colegas querían ver qué tan fuertemente se adhieren las proteínas a otras sustancias y entre sí, un proceso conocido como unión de proteínas. Para ver esto desarrollarse en tiempo real, el equipo combinó la microscopía de fuerza atómica con la espectroscopia de resonancia magnética nuclear de estado sólido, disponible a través del Laboratorio de Ciencias Moleculares Ambientales, así como otros métodos para estudiar la mineralización y otros procesos que involucran las proteínas que forman el esmalte. .

Según los resultados del estudio, la tendencia de las proteínas defectuosas a pegarse demasiado y con demasiada fuerza a la superficie interrumpe a otros actores moleculares para que hagan su trabajo al crear una estructura cristalina sólida. También reducen la velocidad de una enzima conocida como matriz metalopeptidasa-20 (MMP20), que elimina el exceso de amelogenina de la superficie mineral en desarrollo. Cuando MMP20 no puede hacer su trabajo, el esmalte crece más lentamente y es más débil. Las proteínas pegajosas también retardan la formación de hidroxiapatita.

“Este trabajo nos ayuda a comprender por qué las personas con estas mutaciones tienen un esmalte dental débil y frágil, pero en términos más generales, nos brinda información importante sobre cómo controlar la creación o manipulación de materiales para muchas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos materiales orgánicos-inorgánicos. materiales híbridos para computación de alto rendimiento, investigación de catálisis o almacenamiento de energía ”, dijo Tao.

El estudio, titulado “La base energética para la mineralización de hidroxiapatita por variantes de amelogenina proporciona información sobre el origen de la amelogénesis imperfecta”, se publicó el 9 de julio de 2019, en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América.

FUENTE: https://am.dental-tribune.com/news/flaw-in-protein-causes-weakened-enamel-study-finds/

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